Ученики на Учителя.com


Конспект урока "Ферменты – носители жизни" 9 класс

Тема занятия «Ферменты – носители жизни»
Цель урока: Развить у учащихся представление о свойствах и
функциях ферментов
Задачи:
способствовать систематизации знаний о белках-ферментах,
играющих важную роль в процессах жизнедеятельности клетки;
изучить строение и механизм действия ферментов, дать
классификацию ферментов.
развивать умение анализировать результаты опытов, устанавливать
причинно-следственные связи между фактами, делать выводы,
развивать познавательный интерес к предмету общая биология.
формирование научного мировоззрения, четких представления о
роли биологии в современном обществе.
Средства обучения: экран, проектор, компьютер, информационные листы,
лабораторное оборудование: 3%-ный раствор пероксида водорода, кусочки
сырых и отварных картофеля и мяса, пробирки, пипетки, горчичники,
электрический чайник с термостатом, блюдца.
Тип урока: проблемно-исследовательский мультимедиа урок.
Ход занятия
«Мыслящий ум не чувствует
себя счастливым, пока ему не
удается связать воедино
разрозненные факты, им
управляемые»
Д. Хевеши
Разрешите сегодняшнее занятие начать не с биологии, а с рассказа одного
случая, который произошел в Древней Греции.
Рассказывают, что однажды ученики древнегреческого философа Зенона
обратились к нему с вопросом: «Учитель, ты, обладающий знаниями во
много раз большими, чем мы, всегда сомневаешься в правильности ответов
на вопросы, которые нам кажутся очевидными и ясными. Почему?»
Начертив посохом на песке два круга, большой и малый, Зенон ответил:
«Площадь большого круга – это познанное мной, а площадь малого круга –
познанное вами. Как видите, знаний у меня действительно больше, чем у вас.
Но все вне этих кругов – это непознанное ни мной, ни вами. Согласитесь, что
длина большей окружности больше длины малой, а следовательно, границы
моих знаний с непознанным больше, чем у вас. Вот почему у меня больше
сомнений».
Та что, че больше мы изучаем предмет, тем больше у нас сомнений, больше
возникает вопросов. На сегодняшнем занятии постараемся снять часть из
них.
Итак, тема нашего занятия «Ферменты-носители жизни» (слайд1). И на доске
у меня два круга – большой и малый. Малый – это то, что мы знаем о
ферментах, большой – то, что нам предстоит узнать. В процессе занятия мы
должны будем решить некоторые теоретические вопросы, касающиеся
ферментов, связать воедино весь материал, чтобы к концу занятия прийти к
определенным выводам.
Для этого нам необходимо поэтапно решить следующие задачи:
1. Ферменты как катализаторы белковой природы
- строение
- классификация
- свойства
- механизм действия ферментов
2. Влияние тяжелых металлов на активность ферментов, в частности
каталазы.
Есть такая сказка. Умирая, старый араб завещал своим сыновьям 17
прекрасных белых верблюдов. Старшему – половину, среднему – третью
часть, младшему – девятую часть. Когда араб умер, сыновья принялись
делить свое наследство, но 17 верблюдов не делиться ни на 2, ни на 3, ни на
9. В это время через пустыню шел бедный ученый, дервиш и вел за собой
старого черного верблюда. Он подошел к братьям и спросил, о чем они
горюют. Братья поведали о своем наследстве и невозможности его поделить.
Тогда дервиш подарил им своего верблюда. У них стало 18 верблюдов и все
получилось: старший получил 9, средний 6 а младший 2, остался старый
верблюд ученого. «Что с ним делать?» - спросили братья. «Отдайте его мне»
- ответил ученый, и братья вернули ему верблюда.
Вот и ферменты, так же как и старый верблюд дервиша помогают
осуществлять реакции в организме.
Так что же такое ферменты? Давайте вспомним, что мы о них знаем.
Перед каждым из вас информационный лист.(приложение1)
Здесь две колонки - что знаю, что узнал. Итак, ферменты или энзимы –
особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами.( слайд3)
Благодаря ферментам, биологические реакции протекают с огромной
скоростью, которая в десятки тысяч раз (а иногда в миллионы) выше
скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
Н2О2 – ядовитое вещество, которое образуется как побочный продукт при
некоторых реакциях, разрушая Н2О2 каталаза защищает клетку. Так вот, за 1
мин., при t=0,1 молекула каталазы разлагает 5 млн. молекул Н2О2. Перекись
может также разлагаться в присутствии атомов железа, однако скорость
такого разложения была бы ничтожной. Понадобилось бы 300 лет, чтобы 1
атом железа расщепил такое число молекул Н2О2, которое молекула
каталазы (содержащая 1 атом железа) расщепляет за 1 секунду. Или другой
пример: реакция, знакомая всем владельцам кошек. Речь пойдет о
разложении мочевины, содержащейся в кошачьей моче, на СО2 и аммиак (
именно аммиаком пахнет кошачий ящик, если его долго не меняли). Эта
реакция катализируется ферментом уреазой. Уреазу образуют бактерии,
которые попадают в песок из воздуха и начинают здесь расти и
размножаться. При комнатной температуре 1 молекула уреазы способна за 1
сек. расщепить до 30000 молекул мочевины. Не будь уреазы, на это
потребовалось бы около 3 млн лет.
Чтобы убедиться в большой активности ферментов проведем небольшое
исследование, выполнив лабораторную работу №1 «Выявление активности
каталазы»(слайды 4-8), приложение2
В статье И. Вольпера «Отчего от горчичников жжение?» (журнал
«Химия и жизнь» № 3, 1973) утверждается, что причиной жжения являются
ферменты, под действием которых освобождается едкое вещество,
раздражающее кожу. Субстрат и ферменты находятся в горчичной массе,
покрывающей бумажный лист. Почему фермент не действует в сухой среде?
Какую воду следует использовать перед тем, как ставить горчичники –
теплую, холодную или крутой кипяток?(Слайд 9-10)
Задача решается теоретически, а затем проверяется на опыте.
Учащимся раздают оборудование для практической работы. Об
эффективности деятельности фермента узнают по специфическому запаху,
вызывающему слезотечение.
Предполагаемые выводы учащихся. Каждый фермент работает в
специфических условиях. Фермент, содержащийся в горчичном порошке,
нуждается в водной среде, поскольку без воды субстрат не может
адсорбироваться на ферменте (молекулы его способны перемещаться лишь в
жидкой среде). Не исключено, что вода необходима и для самой реакции. Все
ферменты – белки, поэтому в крутом кипятке фермент горчичного порошка
свернется, и не будет действовать. Оптимальной для работы фермента будет
теплая вода.
Результаты работы (выводы) записываются в тетрадь в форме ответов
на вопросы.
Таким образом, в живой клетке множество разнообразных соединений, но
реакции между ними не беспорядочны, а образуют строго определенные
метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность
клетки в большей степени определяется набором ферментов, который она
запрограммирована производить. Отсутствие хотя бы одного фермента или
какой-нибудь его дефект могут иметь очень серьезные отрицательные
последствия для организма.
А теперь краткая историческая справка (сообщение учащегося об открытии
ферментов)
Классификация ферментов (слайд 11)
В 1961 году специальной комиссией международного биохимического союза
была предложена систематическая номенклатура ферментов. Ферменты были
подразделены на 6 групп в соответствии с общим типом реакции, которую
они катализируют.
Каждый фермент получил систематическое наименование, точно
описывающее катализируемую реакцию. Однако, поскольку многие из этих
систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому
ферменту было присвоено рабочее название повседневного употребления.
Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа катализируемой
реакции и окончания –аза. Например: лактат-
дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа. Но для давно известных
ферментов оставлены прежние названия – пепсин, трипсин и т.д.
Строение ферментов
(слайд 12)
По строению ферменты могут быть простыми белками (протеинами) и
сложными белками (протеидами). В первом случае в состав ферментов
входят только связанные в белковую молекулу аминокислоты, во втором
случае в составе ферментов обнаруживаются добавочные группы небелковой
природы, связанные с белковой частью фермента. Все ферменты относят к
глобулярным белкам. Молекулярные комплекс белковой части (апофермент)
и кофактора (небелковое соединение) называется холоферментом.
Холофермент=апофермент+кофактор
Роль кофактора могут выполнять ионы металлов или сложные органические
соединения. Органические соединения обычно называют коферментами.
некоторые из них являются производными витаминов (слайд). Тип связи
между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они
существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания
реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно прочными
ковалентными связями, в последнем случае небелковая часть фермента
называется простетической группой.
Роль кофактора в основном сводится к образованию активного центра
ферментов.
Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем
ферменты отличаются от других катализаторов уникальными свойствами:
1. Высокая эффективность действия
2. Специфичность действия (строгая избирательность и направленность
действия)
3. Термолабильность – действие в определённых температурных пределах.
Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее
благоприятной температурой является 37-40
o
С. Большинство ферментов
наиболее активно работает только при определенной температуре. при
повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50С)
каталитическая активность растет (на каждые 10С скорость реакции
повышается примерно в 2 раза). При повышении температуры выше 50С
белок подвергается денатурации и активность фермента падает. Но есть
исключения, например, у организмов, обитающих в среде с крайними
значениями температур, ферменты адаптированы к работе в именно этих
условиях. Так, например, некоторые цианобактерии, живущие на
поверхностях ледников, адоптированы к температурам, близким к
температурам замерзания воды. Другие представители этой группы обитают
в горячих источниках, где температура воды достигает 80-85.
4. Зависимость их действия от значения рН среды.
Для каждого фермента существует определенное значение рН, при
котором он проявляет максимальную активность. Пепсин – 2.0; липаза
поджелудки – 9.0 (слайд13-15)
Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного
катализа объясняют гипотезы Э. Фишера и Д. Кошланда.
(слайд 16)
Э. Фишер предложил, что пространственная конфигурация активного центра
и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат
сравнивается с «ключом», фермент с «замком».
Ингибиторы ферментов
Некоторые ферменты чувствительны к определенным ядам: цианиду,
йодуксусной кислоте, фториду и т.д. и даже очень низкие концентрации этих
ядов инактивируют ферменты. Например, цитохромоксидаза – один из
дыхательных ферментов особенно чувствителен к цианидам и при
отравлении цианидом смерть наступает вследствии инактивации ферментов,
относящихся к группе цитохромов. Но надо заметить, что ферменты сами
могут действовать как яды.
Например, действие различных ядов змей, пчел и скорпионов обусловлено
тем, что эти яды содержат ферменты, разрушающие клетки крови или другие
ткани.
Терапевтическое действие аспирина как жаропонижающего и
противовоспалительного средства объясняется тем, что аспирин ингибирует
один из ферментов, катализирующий синтез простагландинов.
Простагландины – это вещества, участвующие в развитии воспаления.
Ингибирование обусловлено ковалентной модификацией одной из
аминогрупп фермента.
А сейчас мне бы хотелось предложить часть проекта, которым занимались
ребята. Тема проекта «Влияния антропогенных факторов на активность
ферментов и на содержание витаминов (аскорбиновой кислоты) в
растительных и животных тканях». Эта часть работы посвящена активности
фермента каталазы в связи с действием тяжелых металлов.
(Презентация).
Таким образом, задачи, поставленные перед началом занятия, я думаю, нам
удалось решить. Сегодня мы расширили границы своих познаний о
ферментах. А теперь вспомните два круга, которые мы обозначили в начале
занятия. Мысленно нарисуйте еще один круг, т.к. появились новые границы
непознаного.
Я вам предлагаю поискать еще информацию о ферментах, поработать
самостоятельно, а также ответить на олимпиадный вопрос: в живой природе
широко распространены протеазы – ферменты, расщепляющие белки.
Известны случаи, когда клеткам необходимо защищаться от действия этих
ферментов. Как они это делают?
Подготовить сообщения:
1. Использование знаний о ферментах в практической деятельности
человека.
2. Витамины как структурные компоненты ферментов.
В качестве помощников могу посоветовать литературу:
1. Грин, Стаут, Тейлор – Биология в 3-х томах
2. Яблоков, Остроумов – уровни организации живой природы. Наука,
1985
3. Николаев Л.А. Металлы в живых организмах
Приложение1.
Приложение 2
Лабораторная работа № 1
ВЫЯВЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ КАТАЛАЗЫ
Цель: обнаружить действие фермента каталазы в растительных и живот-
ных клетках, сравнить ферментативную активность натуральных и
поврежденных кипячением клеток;
Оборудование: 3%-ный раствор пероксида водорода, кусочки сырых и от-
варных картофеля и мяса, пробирки, пипетки.
Каталаза — это фермент, катализирующий разложение пероксида
водорода с образованием молекулярного кислорода, выделяющегося в
виде пузырьков газа:
2H
2
O
2
= 2H
2
O + O
2
↑
Пероксид водорода образуется в некоторых растительных и
животных клетках в качестве побочного продукта окислительно-
восстановительных реакций. Соединение это токсично для клеток, и
каталаза обеспечивает эффективное его удаление. Каталаза — один
из наиболее быстро работающих ферментов: одна молекула
каталазы разлагает в 1 секунду до 200 тысяч молекул пероксида
водорода. Локализуется каталаза в мембранных пузырьках клеток —
микротельцах и пероксисомах.
Ход работы:
Возьмите 4 чистые пробирки и поместите в первую из них небольшое ко-
личество мелко натертого картофеля, во вторую — немного отварного карто-
феля, в третью — мелко измельченные кусочки мяса (печени, легкого), в
четвертую — немного измельченного отварного мяса. В каждую пробирку
Знаю
Хочу узнать
добавьте по 3—4 мл 3% -ного раствора пероксида водорода. Пронаблюдайте,
что происходит в пробирках. Результаты наблюдения занесите в таблицу.
Ферментная активность натуральных и поврежденных клеток
Объект
Явления, наблюдаемые
в пробирке
Сырой
картофель
Отварной
картофель
Сырое мясо
Отварное
мясо
Объясните полученные результаты. Сделайте вывод о каталитической ак-
тивности каталазы в живых и мертвых клетках.
Вывод:____________________________________________________________
__ .
Скачать материал

Биология - еще материалы к урокам: