Конспект урока "Азотсодержащие органические соединения. Белки" 11 класс
Тема урока: “Азотсодержащие органические соединения. Белки”.
Цели урока:
1) Актуализировать знания учащихся о природных полимерах на примере белков. Познакомить с составом,
строением, свойствами и функциями белков.
2) Способствовать развитию внимания, памяти, логического мышления, умению сравнивать и
анализировать.
3) Формирование интереса у учащихся к данной теме, коммуникативных качеств.
Тип урока: урок формирования новых знаний.
Материально-техническое оснащение, дидактическое обеспечение: Компьютер, проектор, экран.
Презентация “Белок”. Учеб. Н.Нурахметов Химия 11-й класс 2007 г., Учеб. Ю.И. Полянский. Общая
биология.10–11-й класс. 2011 г.
Лабораторное оборудование и реактивы: Раствор белка, гидроксид натрия, сульфат меди, сульфат
аммония, этиловый спирт, спиртовка, держатель, пробирки, штатив для пробирок.
Ход урока
I. Организационный момент.
II. Сообщение темы и цели урока. (Слайд 1–2 )
III. Объяснение материала по теме “Азотсодержащие органические соединения. Белки”.
1. Белки (Слайд 3). Изучение белка начинаем с высказывания биохимика Ж. Мюльдера “Во всех растениях и
животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных
веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна”.
2. Определение белка (Слайд 4–6) учащиеся обсуждают и записывают в тетрадь.
Слайд 4. Определение белков. Белки – азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со
сложным составом и строением молекул.
Белки наряду с углеводами и жирами являются основной составной частью нашей пищи.
Слайд 5. Белок – высшая форма развития органических веществ. С белками связаны все жизненные
процессы. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Содержание белков в различных
клетках может колебаться от 50 до 80%.
3. История белка (Слайд 6-10). Знакомство с первыми исследователями белка (Якопо Бартоломео Беккари ,
Франсуа Кене , Антуана Франсуа де Фуркруа ).
Слайд 6. Название белки получили от яичного белка. В древнем Риме яичный белок применялся как
лечебное средство. Подлинная история белков начинается, когда появляются первые сведения об их
свойствах.
Слайд 7. Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Я.Б. Беккари из
пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Вскоре обнаружили, что
сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил
ученых, привыкших делить вещества на соединения “животного и растительного мира”. Общим свойством
новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли вещества основного характера – аммиак и
амины.
Слайд 8. 1747 год – французский физиолог Ф.Кене впервые применил термин “белковый” к
жидкостям живого организма.
Слайд 9. 1751 год термин белковый вошел в “Энциклопедию” Д.Дидро и Ж.Аламбера.
Слайд 10. Антуан Франсуа Фуркруа – основоположник изучения белков. Сообщение учащегося на
тему “А.Ф. Фуркруа” (Приложение 1).
4. Состав белка (Слайд 12) учащиеся записывают в тетрадь.
Слайд 12. Состав белков. Элементарный состав белка колеблется незначительно (в % на сухую массу): C –
51–53%, O – 21,5–23,5%, N – 16,8–18,4%, H – 6,5–7,3%, S – 0,3–2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др.
5. Строение белка (Слайд 13–15).
Слайд 13. Белки – природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот
соединенных пептидной связью. В инсулине 51 остаток, в миоглобине 140.
Относительная молекулярная масса белков очень большая, колеблется от 10 тысяч до многих миллионов.
Например: инсулин – 6500, белок куриного яйца – 360 000, а одного из белков мышц достигает 150000.
Слайд 14. В природе обнаружено свыше 150 аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав
белков.
Слайд 15. Учащиеся повторяют определение, название и строение аминокислот. Аминокислотаминазывают
азотсодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппы – NН
3
и
карбоксильные группы – СООН.
Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в
радикале замещен на аминогруппу.
6. Пептидная теория строения белка (Слайд 16–19). Вопрос учащимся – Что называется пептидной связью?
Пептидная связь – это связь образующая между остатком – NН – аминогруппы одной молекулы
аминокислоты и остатком – СО – карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты.
Слайд 16. К началу ХIХ века появляются новые работы по химическому изучению белков. Фишер Эмиль
Герман в1902году предложил пептидную теорию строения белка, экспериментально доказал, что
аминокислоты связываются, образуя соединения, названные им полипептидами. Лауреат Нобелевской
премии 1902 года.
Слайд 17. Белки включают несколько сотен, а иногда тысяч комбинаций основных аминокислот. Порядок их
чередования самый разнообразный. Каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз. Для
белка, состоящего из 20 остатков аминокислот теоретически возможно около 2х10
18
вариантов (один из
вариантов).
Слайд 18. Полимер, состоящий из аминокислот (второй вариант).
19 Слайд. Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков
называют полипептидной. В ее состав входят десятки и сотни аминокислотных остатков. У всех белков
полипептидный остов одинаков. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
7. Классификация белков (Слайд20). Сообщение учащегося на тему “Несколько классификаций
белков”. (Приложение 2).
8. Структура белковой молекулы (Слайд 21–29). При изучении состава белков было установлено, что все
белки построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации. Учащиеся
слушают, обсуждают и записывают определение структур белковой молекулы.
Слайд 21. Структура белковой молекулы. В первой половине 19 века выяснилось, что белки составляют
неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Открытие аминокислот, исследование
свойств и методов получения пептидов явились ступенькой к установлению структуры белковых молекул.
При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют
четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную
структуры.
Слайд 22. Первичная структура белка. Представляет собой линейную цепь аминокислотных остатков,
расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями.
Число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это
отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32
миллионов (белок вируса гриппа). Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную
роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели организма, либо к
появлению совершенно нового вида.
Слайд 23. Повторение механизма образования пептидной связи.
Учащиеся получают задание: Составить уравнение реакции получения дипептида из любых двух
аминокислот из предложенного списка (прилагается таблица аминокислот). Проверка выполненного
задания.
Слайд 24. Данилевский А.Я. – русский биохимик, академик. Один из основоположников отечественной
биохимии. Работал в области ферментов и белков. В 1888 г. Данилевский А.Я. предложил теорию строения
белковой молекулы (существование в белках пептидных связей). Экспериментально доказал, что под
действием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу. Изучал белки мышц (миозин),
обнаружил антипепсин и антитрипсин.
Слайд 25. Вторичная структура белка – скрученная в спираль полипептидная цепь. Она удерживается в
пространстве за счет образования многочисленных водородных связей между группами – СО – и – NH –,
расположенных на соседних витках спирали. Существует два класса таких структур – спиралевидные и
складчатые. Все они стабилизируются за счет водородных связей. Полипептидная цепь может быть
закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу
радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами различных
участков цепи. Такая структура белка называется – спираль и наблюдается, к примеру, у кератина (шерсть,
волосы, рога, ногти). Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин,
серин), две полипептидные цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой
водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это – структура белка,
характерная, например, для фиброина шелка.
Слайд 26. В 1953 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка. В 1954 году ему была
присуждена Нобелевская премия по химии. В 1962 году – Нобелевская премия мира.
Слайд 27. Третичная структура – это способ расположения спирали или структуры в пространстве. Это
реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. спираль,
скрученная в спираль).
Слайд 28. Третичная структура поддерживается связями, возникающими между функциональными
группами радикалов – дисульфидные мостики (–S–S–) между атомами серы (между двумя остатками
цистеина различных участков цепи), – сложноэфирные мостики между карбоксильной группой (–COOH) и
гидроксильной группой (–OH), – солевые мостики между карбоксильной группой (–COOH) и аминогруппой
(–NH
2
). По форме белковой молекулы, которая определяется третичной структурой, выделяют глобулярные
белки (миоглобин) и фибриллярные (кератин волоса), которые выполняют в организме структурную
функцию.
Слайд 29. Четвертичная структура – форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.
Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др.
связями. Сообщение учащегося по теме “Четвертичная структура белковой молекулы”.(Приложение 3).
9. Химические свойства белков (Слайд 30). Из химических свойств рассматриваем следующие свойства:
денатурацию, гидролиз и цветные реакции на белок.
Слайд 30. Свойства белков многообразны: некоторые белки – твердые вещества, нерастворимые в воде и
солевых растворах; большинство белков – жидкие или студнеобразные, растворимые в воде вещества
(например, альбумин – белок куриного яйца). Протоплазма клеток состоит из коллоидного белка.
Слайд 31. Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой
молекулы под действием внешних факторов. Обратимая денатурация возможна в растворах солей аммония,
калия и натрия. Под действием солей тяжелых металлов происходит необратимая денатурация. Поэтому для
организма крайне вредны пары тяжелых металлов и их солей. Для дезинфекции, консервирования и пр.
используют формалин, фенол, этиловый спирт действие которых также приводят к необратимой
денатурации. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры:
ферментативные, каталитические, защитные и др.
10. Денатурация белков (Слайд 31–32). Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и
четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. (Учащиеся записывают
определение в тетрадь)
Слайд 32. Денатурация белков. Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое
воздействие, действие химических веществ и др.
11. Виртуальная лабораторная работа (Слайд 33–35). Просмотр видео фильма и обсуждение.
Слайд 33. Опыт №1. Обратимая денатурация белка. К раствору белка добавляют насыщенный раствор
сульфата аммония. Раствор мутнеет. Произошла денатурация белка. В пробирке осадок белка. Этот осадок
можно опять растворить если несколько капель мутного раствора добавить в воду и раствор помешать.
Осадок растворяется.
Слайд 34. Опыт №2. Необратимая денатурация белка. Нальем в пробирку белок и нагреем его до кипения.
Прозрачный раствор мутнеет. Происходит выпадение в осадок свернувшегося белка. При воздействии на
белки высокой температуры происходит необратимое свертывание белка.
Слайд 35. Опыт №3. Необратимая денатурация белка под действием кислот. В пробирку с азотной кислотой
добавить осторожно раствор белка. На границе двух растворов появилось кольцо свернувшегося белка. При
встряхивании пробирки количество свернувшегося белка увеличилось. Происходит необратимое
свертывание белка.
12. Цветные реакции белков (Слайд 36). Демонстрация опытов:
Биуретовая реакция.
Ксантопротеиновая реакция.
Качественное определение серы в белках.
1) Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди в щелочной среде
возникает фиолетовое окрашивание. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая т. к.
пептидные связи белков дают комплексное соединение с ионами меди (II).
2) Ксантопротеиновая реакция (взаимодействие ароматических циклов радикалов с концентрированной
азотной кислотой). При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок,
который при нагревании желтеет, а при добавлении раствора аммиака становится оранжевым.
3) Качественное определение серы в белках. Если к раствору белков прилить ацетат свинца, а затем
гидроксида натрия и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.
13. Гидролиз белков (Слайд 37–38). Виды гидролиза белка учащиеся анализируют и записывают в тетрадь.
Слайд 37. Гидролиз белков одно из важнейших свойств белков. Происходит в присутствии кислот,
оснований или ферментов. Для полного кислотного гидролиза нужно кипятить белок соляной кислотой в
течение 12-70 часов. В организме полный гидролиз белков происходит в очень мягких условиях под
действием протолитических ферментов. Важно обратить внимание учащихся на то, что конечным
продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.
Слайд 38. Виды гидролиза белка. Каждый вид организмов, каждый орган и ткань содержат свои
характерные белки, и при усвоении белков пищи организм расщепляет их до отдельных аминокислот, из
которых организм создает собственные белки. Расщепление белков осуществляется в пищеварительных
органах человека и животных (желудке и тонком кишечнике) под действием пищеварительных ферментов:
пепсина (в кислой среде желудка) и трипсина, хемотрипсина, дипептидазы (в слабощелочной – pH 7,8 среде
кишечника). Гидролиз – основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с
пищей 60–80 г белка. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты белковые молекулы
распадаются на “кирпичики” – аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма,
где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.
14. Исследования в области изучения белков в 19 веке (Слайд 39–42).Открытия ученых – химиков Ф.
Сэнгера, М.Ф.Перуц и Д.К. Кендырю.
Слайд 39. Учеными полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика
грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.
Слайд 40. В 1962 г. М.Ф. Перуц и Д.К. Кендырю были удостоены Нобелевской премии за исследования в
области изучения белков.
Слайд 41. Молекула гемоглобина (Mr = (C
738
H
1166
O
208
S
2
Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных
цепей (Mr = 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную
структуру, захватывая кислород.
Слайд 42. В 1954 г. Ф. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (через 10 лет
он был синтезирован). Ф. Сенгер – английский биохимик. С 1945 года он приступил к изучению природного
белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови.
Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному
диабету. Воспользовавшись всеми доступными ему методами и проявив огромное искусство, Ф. Сенгер
расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30
остатков аминокислот, соединенных между собой в двух местах дисульфидными мостиками цистеиновых
фрагментов. Работа потребовала долгих девяти лет. В 1958 г. ученому была присуждена Нобелевская
премия “за работы по структуре протеинов, особенно инсулина”. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г
был завершен первый синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф синтетической
органической химии.
15. Функции белков (Слайд 43). Проводится самостоятельная работа учащихся с учебником Ю.И.
Полянского. Общая биология стр.43-46. Задание для учащихся: записать в тетрадь функции белков.
Слайд 43. Проверка и закрепление выполненного задания.
16. Белки как компонент пищи животных и человека (Слайд 44–49). Пищевая ценность белков определяется
содержанием в них незаменимых аминокислот.
Слайд 44. При полном расщеплении 1 грамма белка освобождается 17,6 кДж энергии.
Сообщение учащегося на тему: “Белки – источник незаменимых аминокислот в организме”(Приложение 4).
Слайд 45. Белки – важнейшие компоненты пищи животных и человека. Пищевая ценность белков
определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются
(они поступают с пищей). Сообщение учащегося на тему: “Значение аминокислот”(Приложение 5).
46 Слайд. Менее ценны растительные белки. Они беднее лизином, метионином, триптофаном, труднее
перевариваются в желудочно-кишечном тракте.
В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в
кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам.
47 Слайд. Полноценные и неполноценные белки. Полноценные белки – это те, в состав которых входят все
незаменимые аминокислоты. Неполноценные белки содержат не все незаменимые
аминокислоты.). Сообщение учащегося на тему – “Незаменимые аминоксилоты ”.(Приложение 6).
17. Значение белков (Слайд 48–49).
Слайд 48. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в
живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Белки
являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в
процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций,
необходимы для функционирования всех органов и систем организма.
Слайд 49. Завершаем изучение темы определением жизни Ф. Энгельса “Жизнь есть способ существования
белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их
внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к
разложению белка”.
IV. Разбор домашнего задания: Химия-11, Н.Нурахметов стр. 265-271 изучить материал.
V. Подведение итогов урока.
Литература:
Баранова Т.А. Правильное питание. – М.: Интербук, 1991. – С. 78–80.
Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира. – М.: ВШ, 1991. 656 с.
Габриелян О.С.Химия. Учеб.10 кл. для общеобразоват. учреждений – М.: Дрофа, 2007.
Горковенко М.Ю. Поурочные разработки по химии. – М.: Вако, 2006. С. 270–274.
Полянский Ю.И. Общая биология. Учеб.10–11 класс. 2011г.
Нурахметов Н.,. Химия: Органическая химия. Учеб. 11 кл. для общеобразоват. учреждений. – Алматы:
Издательство «Мектеп», 2007 ; стр.158–162.
Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. От древнейших времен до начала XIX века. – М.: Наука,
1969. 455 с.
Интернет-ресурсы.
