Презентация "Биохимия соединительной ткани"


Подписи к слайдам:
Военно-медицинская академия Кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики

ЛЕКЦИЯ

  • Биохимия соединительной ткани
  • ГБОУ ВПО УГМУ Минздрава РФ
  • Кафедра биохимии
  • Екатеринбург, 2015г
  • Дисциплина: Биохимия
  • Лектор: Гаврилов И.В.
  • Факультет: лечебно-профилактический,
  • Курс: 2

План

  • Классификация соединительной ткани
  • Функции соединительной ткани.
  • Химический состав соединительной ткани
  • Морфологическая и биохимическая характеристика компонентов ткани. Особенности аминокислотного состава, и физико-химических свойств основных структурных белков.
  • 2. Биосинтез коллагена, образование фибриллярных структур.
  • 3. Гликозаминогликаны основного вещества, строение, биосинтез, биологическая роль, продукты распада..
  • 4. Специфические черты метаболизма соединительной ткани, гормональная регуляция.
  • 5. Понятие о коллагенозах и мукополисахаридозах. Химический состав костей.
  • 6. Биохимические тесты в диагностике заболеваний соединительной ткани

КЛАССИФИКАЦИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

  • 1. волокнистая ткань:
  • а). рыхлая неоформленная (образует строму многих органов, адвентициальная оболочка сосудов, образует собственную пластинку слизистых оболочек, подслизистую основу, располагается между мышечными клетками и волокнами);
  • б). плотная неоформленная ( сетчатый слой дермы, надкостница, надхрящница);
  • в). плотная оформленная (сухожилия, связки, капсулы, фасции, фиброзные мембраны);
  • 2. скелетные ткани:
  • а). хрящевая ткань (3 вида: гиалиновый, эластический и волокнистый хрящ);
  • б). костная ткань (грубоволокнистая (незрелая) кость, пластинчатая (зрелая) кость);
  • 3. специальные виды соединительной ткани:
  • а). белая жировая (есть везде);
  • б). бурая жировая (между лопатками, около почек, около щитовидной железы);
  • в). пигментная (сосудистая оболочка глаза, дерма в области сосков молочных желез, родимых пятен, невусов);
  • г). студенистая (пупочный канатик);
  • д). ретикулярная (селезенка, лимфатические узлы, миндалины, лимфоидные фолликулы, красный костный мозг);
  • 4. кровь

  • ФУНКЦИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ
  • опорная — кости, хрящи, связки и сухожилия;
  • транспортная — кровь и лимфа;
  • защитная — клетками крови вырабатываются антитела, осуществляется фагоцитоз; они участвуют в заживлении ран и регенерации органов. Жировая, скелетная, хрящевая ткань защищают внутренние органы от механического повреждения. Жировая ткань – от переохлаждения;
  • кроветворная — лимфатические узлы, селезенка, красный костный мозг;
  • Запасающая – жировая ткань запасает ТГ, скелетная ткань и зубы – кальций, магний, фосфор, натрий, кровь в белках плазмы содержит запас аминокислот.
  • Регуляторная – клетками соединительной ткани синтезируются БАВ (более 100), которые регулируют обмен веществ (лептин), развитие иммунных, аллергических реакций (простагландины, гистамин, серотонин), клеточное деление, дифференцировку тканей (соматомедины, факторы роста и ингибирования фибробластов, митотический и ингибирующий пролиферацию фактор). Межклеточный матрикс (базальная мембрана) обеспечивает развитие органов и тканей, участвует в процессах регенерации.

  • Как и любая ткань, соединительная ткань состоит из клеток и межклеточного матрикса.
  • В отличие от других тканей, в ней, как правило, содержится мало клеток, которые при этом отличаются большим разнообразием.
  • Основные клетками соединительной ткани являются фибробласты
  • В разных видах соединительной ткани имеются разновидности фибробластов: хондробласты, хондроциты, остеобласты, остеоциты, остеокласты и т.д.
  • Эндотелиальные клетки покрывают изнутри все сосуды.
  • Пигментные клетки образуются из нервного гребня, в цитоплазме имеется пигмент – меланин.
  • Макрофаги образуются из моноцитов крови.
  • Тучные клетки (тканевые базофилы).
  • Плазматические клетки образуются из В-лимфоцитов
  • Лейкоциты, вышедшие из сосудов.
  • КЛЕТКИ

  • МЕЖКЛЕТОЧНЫЙ МАТРИКС
  • В отличие от других тканей, в соединительной ткани, как правило, преобладает межклеточный матрикс.
  • Межклеточный матрикс — это надмолекулярный комплекс, образованный сложной сетью связанных между собой макромолекул.

Функция межклеточного матрикса

  • образует каркас органов и тканей;
  • является универсальным «биологическим» клеем;
  • участвует в регуляции водно-солевого обмена;
  • образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны).
  • окружая клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

  • Химический состав межклеточного матрикса
  • 1). Коллагеновые и эластиновые волокна. Они придают ткани механическую прочность, препятствуя ее растяжению;
  • 2). аморфное вещество в виде ГАГ и протеогликанов. Оно удерживает воду и минеральные вещества, препятствует сдавливанию ткани;
  • 3). неколлагеновые структурные белки - фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др. Кроме того, в межклеточном матриксе может присутствовать
  • 4). минеральный компонент - в костях и зубах: гидроксиапатит, фосфаты кальция, магния и т.д. Он придает механическую прочность костям, зубам, создает запас в организме кальция, магния, натрия, фосфора.

Химический состав соединительной ткани

  • вода (63%.)
  • плотные вещества (37%), из них:
  • коллаген 85%
  • эластин 4,4%
  • ретикулин 0,5%
  • альбумины и глобулины 0,6%
  • гликозоаминогликаны (ГАГ) 3,5 %
  • липиды 2,8%
  • др. органические вещества 3,2%
  • неорганические вещества 0,5% (кроме костей, зубов)

Особенности обмена соединительной ткани

  • Разные виды соединительной ткани существенно отличаются по выполняемым функциям и имеют заметные различия в обмене веществ и энергии.
  • В целом, благодаря низкой концентрации клеток, обмен веществ и энергии в соединительной ткани протекает медленнее, чем в других тканях. В клетках обмен веществ и энергии может быть высоким (фибробласты, макрофаги) или низким (адитоциты).
  • Соединительная ткань потребляет мало кислорода (исключение - бурая жировая ткань).
  • Особенностью обмена веществ в соединительной ткани является активный синтез клетками белков и гетерополисахаридов, необходимых для построения межклеточного матрикса

Регуляция обмена соединительной ткани

  • Синтез коллагена и ГАГ
  • протеогликанов
  • Глюкокортикоиды
  • Старение организма
  • Минералокортикоиды
  • Андрогены (тестостерон)
  • Соматомедин – включение
  • Сульфатов в ГАГ (ФАФС)

Старение соединительной ткани

  • уменьшение содержания Н2О и отношения основное вещество/волокна
  • снижение содержания гиалуроновой кислоты
  • изменение соотношение отдельных гликанов

Свойства

  • 1. высокая эластичность (эластин),
  • 2. высокая прочность (коллаген),
  • 3. волокнистость,
  • 4. плохая растворимость в воде,
  • 5. высокая устойчивость к денатурации,
  • 6. плохая перевариваемость в ЖКТ,
  • 7. низкая антигенность,
  • 8.низкая биологическая ценность из-за ограниченного аминокислотного состава.
  • Белки соединительной ткани

  • Коллаген — фибриллярный белок, основной компонент межклеточного матрикса.
  • обладает огромной прочностью и практически не растяжим (прочнее стальной проволоки того же сечения, он может выдерживать нагрузку в 10000 раз большую собственного веса).
  • Это самый распространенный белок организма, на него приходиться от 25 до 33% общего количества белка в организме, т.е. 6% массы тела.
  • Около 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% — в коже и 10% — в строме внутренних органов.
  • Коллаген
  • Коллагеновые волокна
  • Белок коллаген

  • Под коллагеном-белком понимают два вещества:
  • тропоколлаген и проколлаген.
  • тропоколлаген состоит из 3 α-цепей.
  • Известно около 30 видов α-цепей
  • Большинство α-цепей содержит около 1000АК.
  • В тропоколлагене содержится 33% глицина, 25% пролина и 4-оксипролина, 11% аланина, есть гидроксилизин, мало гистидина, метионина и тирозина, нет цистеина и триптофана.
  • Первичная структура α-цепей состоит из повторяющейся АК последовательности: ГЛИ-X-Y. Где X – часто пролин, Y – 4-оксипролин или 5-оксилизин.
  • Вторичная структура α-цепи представлена левозакрученной спиралью в витке которой находиться 3 АК.
  • Четвертичная структура 3 α-цепи скручиваются друг с другом в правозакрученную суперспираль тропоколлагена. Она стабилизируется водородными связями, радикалы АК направлены наружу.

  • Молекула тропоколлагена
  • Фибриллы и волокна коллагена

  • Молекула проколлагена устроена также как и тропоколлагена, но на ее концах находятся С- и N-пропептиды, образующие глобулы.
  • N-концевой пропептид состоит из 100АК,
  • С-концевой пропептид – из 250АК.
  • С- и N-пропептиды содержат цистеин, который через дисульфидные мостики образует глобулярную структуру.

Виды коллагена

  • Известно 19 типов коллагена, которые отличаются по первичной структуре цепей, функциям и локализации в организме.
  • 95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов.
  • I - сухожилий, связок,
  • II -хрящей,
  • III - кровеносных сосудов, кожи, кишечника
  • IV - базальных мембран.

Синтез коллагена

  • 1. На полисомах ЭПР синтезируются полипептидные препро-α-цепи коллагена.
  • 1000
  • 100
  • 100
  • 250
  • Сигнальный
  • пептид
  • N-конец
  • α-цепь
  • С-пептид
  • синтез
  • 1000
  • 100
  • 100
  • 250
  • Сигнальный
  • пептид
  • N-конец
  • α-цепь
  • С-пептид
  • 2. В полости ЭПР при отщеплении сигнального пептида препро-α-цепи превращаются в про-α-цепи.
  • пептидаза
  • про-α-цепь
  • препро-α-цепь

  • 1000
  • 100
  • 250
  • N-конец
  • α-цепь
  • С-пептид
  • 1000
  • 100
  • 250
  • N-конец
  • С-пептид
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • Пролин
  • 4-оксипролин
  • пролил-4-гидроксилаза
  • Y-положение
  • Лизин
  • 5-оксилизин
  • лизил-5-гидроксилаза
  • ГЛИ-X-Y
  • Пролин
  • 3-оксипролин
  • пролил-3-гидроксилаза
  • X-положение

  • 4. Гликозилтрансфераза гликозилируется галактозой или галактозилглюкозой гидроксилизин про-α-цепей.
  • 1000
  • 100
  • 250
  • N-конец
  • С-пептид
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • ОН
  • 1000
  • 100
  • 250
  • N-конец
  • С-пептид
  • О
  • ОН
  • ОН
  • О
  • ОН
  • ОН
  • О
  • ОН
  • Глюкоза
  • галактоза
  • галактоза
  • Галактоза
  • Гликозилтрансфераза
  • УДФ-галактоза
  • УДФ

  • 1000
  • 100
  • 250
  • 1000
  • 100
  • 250
  • 1000
  • 100
  • 250
  • SH
  • SH
  • SH
  • SH
  • 1000
  • 100
  • 250
  • 1000
  • 100
  • 250
  • 1000
  • 100
  • 250
  • S
  • S
  • S
  • S
  • SH
  • SH
  • S
  • S
  • С-пептиды
  • В просвете ЭПР 3 про-α-цепи, c помощью С-концевых пропептидов соединяются между собой дисульфидными мостиками

  • S
  • S
  • S
  • S
  • S
  • S
  • 250
  • 100
  • 100
  • 100
  • 3 про-α-цепи скручиваются с образованием тройной спирали проколлагена. Тройная спираль проколлагена стабилизируется водородными связями.
  • проколлаген секретируется в межклеточный матрикс
  • После этого гидроксилирование и гликозилирование про-α-цепей прекращается.
  • 250
  • 250
  • С-пептиды

  • В межклеточном матриксе от некоторых проколлагенов (I, II, III, V, XI типов) проколлагенпептидазы отщепляют концевые С- и N-пропептиды, в результате чего образуется тропоколлагены.
  • У проколлагенов IV, VIII, X типов концевые пропептиды не отщепляются.

Катаболизм коллагена

  • Время полужизни (Т1/2) – недели –месяцы.
  • Скорость биосинтеза и деградации сбалансированы.
  • Распад – специальный фермент коллагеназа («разрезает» сразу 3 пептидные цепи тропоколлагена па ¼ расстояния от С-конца между глицином и лейцином).

нарушение процесса гидроксилирования коллаген при цинге  

  • Коллаген, синтезированный при дефиците аскорбиновой кислоты, недогидроксилирован и имеет пониженную температуру плавления, не может образовать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов.

Старение коллагена

  • увеличение числа и прочности внутри- и межмолекулярных поперечных связей,
  • снижение эластичности и способности к набуханию,
  • развитие резистентности к коллагеназе, повышение структурной стабильности коллагеновых волокон (созревание = старение коллагена) .

Эластиносновной белок эластических волокон

  • Эластиносновной белок эластических волокон
  • в больших количествах содержится в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связках, лёгких.
  • Эти ткани могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв.
  • Эластин
  • Эластин — гликопротеин с молек. массой 70 кДа.
  • Первичная структура цепь из 800 АК,
  • преобладают глицин, валин, аланин, много пролина и лизина, немного гидроксипролина, отсутствует гидроксилизин.
  • Большое количество гидрофобных радикалов препятствует созданию регулярной вторичной и третичной структуры эластина, поэтому он приобретает различные конформации.

  • вначале 3 остатка лизина окисляются до альдегидов,
  • затем происходит их соединение с четвёртым остатком лизина с образованием замещённого пиридинового кольца.
  • Окисление остатков лизина в альдегиды осуществляется лизилоксидазой (РР, В6, Cu2+).
  • Сшивки между остатками лизина двух, трёх или четырёх пептидных цепей эластина, образуют специфические структуры, которые называются десмозинами (десмозин или изодесмозин).

Катаболизм эластина

  • происходит при участии очень активной эластазы нейтрофилов.
  • Особое значение это имеет в лёгких, поскольку лёгочная ткань плохо регенерирует.
  • Разрушение эластина ведёт к потере эластичных свойств, разрушению альвеол и развитию эмфиземы лёгких.
  • эластазу нейтрофилов и другие протеазы ингибирует α1-антитрипсин, синтезируемый печенью.

Патология эластина

  • Снижение активности лизилоксидазы наследственное или приобретенное (дефицит меди, пиридоксина), приводит к снижению или прекращению образования десмозинов.
  • У эластических тканей снижается предел прочности на разрыв, появляются такие нарушения, как истончённость, вялость и растяжимость
  • Клинически эти нарушения могут проявляться кардиоваскулярными изменениями (аневризмы и разрывы аорты, дефекты клапанов сердца), частыми пневмониями и эмфиземой лёгких.

Аневризма

  • Дефекты клапанов сердца

Энфизема легких

Линейные гетерополисахариды, состоят из повторяющиеся димеров, могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер. С водой накапливают минеральные вещества

  • Линейные гетерополисахариды, состоят из повторяющиеся димеров, могут связывать большие количества воды, в результате чего межклеточное вещество приобретает желеобразный характер. С водой накапливают минеральные вещества
  • В состав входят:
  • уроновые кислоты (глюкуроновая или идуроновая),
  • гексозамины
  • Виды ГАГ:
  • Гиалуроновая кислота,
  • Хондроитин-6-сульфат
  • Хондроитин-4-сульфат,
  • Гепарансульфат,
  • Дерматансульфат,
  • Гепарин.
  • Гликозаминогликаны ГАГ

Гиалуроновая кислота

  • Биозный фрагмент гиалуроновой кислоты
  • 1. D-глюкуроновая кислота (β-1, 3)
  • 2. N-ацетил-D-глюкозамин (β-1, 4)
  • Содержит несколько тысяч дисахаридных единиц, молекулярная масса достигает 105—107 Да.
  • В хряще связана с белком и участвует в образовании протеогликановов,
  • в стекловидном теле глаза, пупочном канатике, суставной жидкости встречается и в свободном виде.
  • В суставной жидкости уменьшает трение между суставными поверхностями.

Хондроитинсульфаты

  • Биозный фрагмент хондроитин-6-сульфата
  • 1. D-глюкуроновая кислота (β-1, 3)
  • 2. N-ацетил-D-галактозамин-6-сульфат (β-1, 4)
  • содержат около 40 дисахаридных единиц и имеет молекулярную массу 104-106 Да.
  • самые распространённые ГАГ, содержатся в хряще, коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза.
  • являются составным компонентом агрекана — основного протеогликана хрящевого матрикса.

Гепарин

  • Биозный фрагмент гепарина
  • D-глюкуроновая кислота (α-1, 4)
  • N-ацетил-D-глюкозозамин- 6-сульфат (β-1, 4)
  • Молекулярная масса 6-25х103 Да.
  • важный компонент противосвёртывающей системы крови.
  • синтезируется тучными клетками и находится в гранулах внутри этих клеток.
  • Наибольшее количество в лёгких, печени и коже.

Синтез осуществляется в ЭПР фибробластов с участием:

  • Синтез осуществляется в ЭПР фибробластов с участием:
  • УТФ,
  • ацетил КоА,
  • ФАФС
  • и других метаболитов.
  • Распад ГАГ регулируется ферментами лизосом фибробластов.
  • Синтез и распад ГАГ

Синтез гликозамингликанов

  • Глюкоза
  • Глюкоза-6-фосфат
  • АТФ
  • Фруктозо-6-фосфат
  • Глюкозо-1-фосфат
  • УДФ-
  • глюкоза
  • УДФ-
  • галактоза
  • Глюкозоамин-6-
  • фосфат
  • УТФ
  • глутамин
  • АТ
  • N-ацетил-глюкозоамин-
  • 1-фосфат
  • ФАФС
  • Гликозамингликаны
  • УДФ-N-ацетил-
  • галактозамин
  • УДФ-N-ацетил-
  • глюкозамин
  • УДФ-идуро
  • новая к-та
  • УДФ-глюку
  • ронова к-та

Распад ГАГ

  • Гиалуронидаза
  • (микробов)
  • β-глюкоуронидаза
  • (лизосом)
  • ГАГ
  • Почки (моча)
  • Ацетилглюкозоамин
  • (АГА)
  • Уроновые кислоты
  • (глюкуроновые и
  • идуроновые кислоты
  • Включение
  • в биосинтез
  • Окисление до
  • СО2 и Н2О
  • Включение
  • в биосинтез
  • Окисление до
  • СО2 , Н2О , NH3
  • HSO4

Протеогликаны - белки промежуточного вещества

  • Протеогликаны - белки промежуточного вещества
  • состав
  • гликозоаминогликаны (ГАГ-95%) и белки - альбумины и глобулины (5%)

Заболевания соединительной ткани (Коллагенозы)

  • Системная красная волчанка (СКВ).
  • Системная склеродермия.
  • Дерматомиозиты.
  • Болезнь Шегрена.
  • Синдром Рейтера.
  • Ревматизм.
  • Общее название- ревматические болезни (РБ).

Системная красная волчанка

  • Системная красная волчанка (СКВ, болезнь Либмана-Сакса) — диффузное заболевание соединительной ткани, характеризующееся системным иммунокомплексным поражением соединительной ткани и её производных, с поражением сосудов микроциркуляторного русла.

Системная склеродермия

  • Системная склеродермия — прогрессирующее заболевание с характерным изменением кожи, опорно-двигательного аппарата и внутренних органов. В основе заболевания лежит воспалительное поражение мелких сосудов всего организма.

Дерматомиозиты

  • Дерматомиозит (син. болезнь Вагнера) — тяжелое прогрессирующее системное заболевание соединительной ткани, скелетной и гладкой мускулатуры с нарушением её двигательной функции, кожных покровов в виде эритемы и отёка и сосудов микроциркулятоного русла с поражением внутренних органов, нередко осложняющееся кальцинозом и гнойной инфекцией.

Болезнь Шегрена

  • Системное аутоиммунное заболевание, относящееся к болезням соединительной ткани; характеризуется поражением многих секретирующих желез, главным образом слюнных и слезных.
  • Причины заболевания неизвестны. Большинство рассматривают болезнь как следствие иммунопатологических реакций на вирусную инфекцию, предположительно ретровирусную

Синдром Рейтера

  • Синдром Рейтера — аллергическое реактивное состояние в большинстве случаев постинфекционного характера (после энтерита) с триадой: уретрит, конъюнктивит, артрит. Часто развиваются кератит и ирит.
  • Также синдром Рейтера часто вызывается хламидиями и гонококками.

Ревматизм

  • Ревматизм (РБ) - системное воспалительное заболевание соединительной ткани, характеризующееся преимущественной локализацией процесса в сердечно-сосудистой системе. Сопровождается нарушением иммунитета
  • Генетический ф-р (гены локуса D/DR (DR-2,DR-3,DR-4)).
  • инфекция, вызванная бета-гемолитическим стрептококком группы А.
  • Иммунологические ф-ры (Иммунологические маркеры, и их связь с локусом R главного комплекса HLA)
  • Причины

Клиника ревматизма

  • Клиника ревматизма
  • Большие критерии: кардит, полиартрит, малая хорея, кольцевидная эритема, ревматические узелки.
  • Малые критерии: наличие в анамнезе типичной ревматической атаки, ревматического порока сердца, артралгии, лихорадки (повышение температуры тела до 38оС и выше).

Наследственные болезни

  • Наследственные болезни
  • соединительной ткани - «лизосомные болезни» - энзимопатии лизосомных ферментов, ответственных за распад гликозоамингликанов (ГАГ) соединительной ткани.

  • Болезнь
  • Дефект
  • Последствия
  • Несовершенный
  • остеогенез
  • проколлаген-а-1
  • проколлаген
  • сниж. Колл. Типа I
  •  
  • I тип
  • а-2(I)
  • аномалия фибрилл
  • II тип
  • а-1(I)
  • нестаб. 3я спираль
  • III тип
  • а-2(I) и а-1(I)
  • сниж.раств. Прок.I
  • Синдром Марфана
  • проколлаген а-2(I)
  • нар.обр.попер.сшивок
  • Наследственные коллагенозы

Тесты лабораторной диагностики при заболеваниях соединительной ткани

  • СОЭ ;
  • эритроциты (гиперхромная анемия), ,;
  • лейкоциты (N,, );
  •  антитела к стрептококковым антигенам (антистрептолизин-О);
  •  антигиалуронидаза, антистрептокиназа);
  •  антинуклеарные факторы (в сыворотке пожилых людей в 15% случаях);

СРБ ( альфа- глобулин );

  • СРБ ( альфа- глобулин );
  • Fе  ;
  • Сu ;
  • комплемент (в большинстве случаев);
  • LЕ - клетки;
  • Ig(J,A,M,E);
  • белок в моче ( протеинурия);
  • 1-антитрипсин;
  • 2 -макроглобулин.;
  • фибриноген, серомедиоид;
  • ревматоидный фактор ;

В суставной жидкости:

  • В суставной жидкости:
  • белок  ;
  • ревматоидный фактор;
  • лейкоциты;
  • фагоциты ;
  • коллагеназа суставной жидкости и крови ;

Эритроциты ;

  • Эритроциты ;
  • Лейкоциты (сдвиг влево);
  • СОЭ  ;
  • 2 глобулин (СРБ, церуллоплазмин, гаптоглобин) ;
  • 1 серомукоид ;
  • глобулин (IgJ, IgA, IgM) ;
  • фибриноген ;
  • гиалуроновая кислота ;
  • дифениламиновая проба ;

атистрептолизин-О ;

  • атистрептолизин-О ;
  • антистрептогиалуронидаза ;
  • антистрептокиназа ;
  • оксипролин крови и мочи ;
  • трансаминазы (АСТ, АЛТ) ;
  • КФК ;
  • ЛДГ4, ЛДГ5 ;
  • Гидроксибутиратдегидгогеназа ;
  • Холинэстераза ;

Хондропротекторы

1. препараты, содержащие хондроитинсульфат. Участвует в образовании основного вещества соединительной ткани. Из хрящей крупного рогатого скота получают хондропротектор хонсурид

  • 1. препараты, содержащие хондроитинсульфат. Участвует в образовании основного вещества соединительной ткани. Из хрящей крупного рогатого скота получают хондропротектор хонсурид

2. хондропротекторы - экстракты хрящей и костного мозга молодых животных румалон

  • 2. хондропротекторы - экстракты хрящей и костного мозга молодых животных румалон
  • 3. артепарон (мукополисахаридный полиэфир серной кислоты), который по структуре и действию сходен с хондроитинсерной кислотой.