Презентация "Ферменты – носители жизни" 9 класс

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.

Лабораторная работа № 1

Цель исследования:
Обнаружить действие фермента каталазы в растительных и животных клетках, сравнить ферментативную активность натуральных и поврежденных кипячением клеток.

Оборудование: 3%-ный раствор пероксида водорода, кусочки сырых и отварных картофеля и мяса, пробирки, пипетки.

Каталаза — это фермент,
катализирующий разложение пероксида водорода с образованием молекулярного кислорода, выделяющегося в виде пузырьков газа:
2H2O2 = 2H2O + O2↑

Пероксид водорода образуется в некоторых растительных и животных клетках в качестве побочного продукта окислительно-восстановительных реакций. Соединение это токсично для клеток, и каталаза обеспечивает эффективное его удаление. Каталаза — один из наиболее быстро работающих ферментов: одна молекула каталазы разлагает в 1 секунду до 200 тысяч молекул пероксида водорода. Локализуется каталаза в мембранных пузырьках клеток — микротельцах и пероксисомах.

Практическая работ

Каждый фермент работает в специфических условиях. Фермент, содержащийся в горчичном порошке, нуждается в водной среде, поскольку без воды субстрат не может адсорбироваться на ферменте (молекулы его способны перемещаться лишь в жидкой среде). Не исключено, что вода необходима и для самой реакции. Все ферменты – белки, поэтому в крутом кипятке фермент горчичного порошка свернется, и не будет действовать. Оптимальной для работы фермента будет теплая вода.

Классы ферментов	Катализируемая реакция	Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы	Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому.	Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы	Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому	Трансаминаза, киназа
Гидролазы	Реакции гидролиза	Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S	Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка	Изомераза, мутаза
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ	Синтетаза

Строение ферментов Свойства ферментов

1) Специфичность - каждый из них действует только на одну реакцию (например, уреаза расщепляет только мочевину)

2) Высокая эффективность действия. Ферменты могут ускорять реакцию в 108-1012 раз. В среднем ферменты способны катализировать около 1000 реакций в секунду. Без катализаторов реакции протекали бы в миллионы раз медленнее.

3) Термолабильность – действие в определённых температурных пределах. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.
4) Зависимость их действия от значения рН среды.

Механизм действия ферментов

Изучил немецкий ученый Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880), согласно которой субстрат подходит активному центру фермента как «ключ к замку»